• Türkçe
    • English
  • English 
    • Türkçe
    • English
  • Login
View Item 
  •   DSpace@MKU
  • Rektörlüğe Bağlı Birimler
  • Araştırma Çıktıları
  • Öksüz Yayınlar Koleksiyonu - TR Dizin
  • View Item
  •   DSpace@MKU
  • Rektörlüğe Bağlı Birimler
  • Araştırma Çıktıları
  • Öksüz Yayınlar Koleksiyonu - TR Dizin
  • View Item
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

İnsan metilentetrahidrofolat redüktaz enziminin kristal yapısı için bir model

Thumbnail

View/Open

Tam Metin / Full Text (761.7Kb)

Access

info:eu-repo/semantics/openAccess

Date

2015

Author

İzmirli, Müzeyyen
Akdemir, Atilla
Göğebakan, Bülent
Alptekin, Davut

Metadata

Show full item record

Abstract

Amaç: Ökaryotik metilentetrahidrofolat redüktaz enzimi (MTHFR) olarak bilinen ve total olarak 656 aminoasitten oluşan bu enzim homodimer yapıdadır. Her ünitesi katalitik ve düzenleyici bölgelerden oluşmaktadır. MTHFR enzminin katalitik olarak aktivite gösterebilmesi için flavin-adenin dinükleotid (FAD)'in MTHFR'ye nonkovalent olarak bağlanması gerekmektedir. İnsan MTHFR enziminin geni kromozom 1p36.3'te lokalizedir. Genin dördüncü ekzonunda yerleşmiş olan MTHFR 677 C>T polimorfizmi, proteinin 222. kodonundaki alaninin valine (Ala222Val) dönüşümüne neden olmaktadır. İnsan MTHFR proteini için, proteinin kristal yapısının ortaya koyulması ile ilgili bir çalışma olmaması nedeniyle, bu çalışma ile MTHFR proteininin kristal yapısı hakkında bir model oluşturmayı amaçladık. Ayrıca MTHFR677 C>T polimorfizmi neticesinde ortaya çıkan Ala222Val değişikliğinin insan MTHFR enziminin kristal yapısında oluşturduğu değişiklikleri ortaya koymayı hedefledik. Metod: Bu amaçla, moleküler modelleme teknikleri olarak MOE bilgisayar programı (versiyon 2013.0801, Chemical Computing Group Inc., Montreal, Kanada) kullandık. Bulgular: İnsandaki MTHFR enzimi ile FAD arasındaki bağların Tyr50, Gly108, Asp109, Tyr149, Arg107, Ala127, Lys169 Tyr126, His153 ve His165 aminoasitleri üzerinden olduğunu, Tyr126 ve His165 arasındaki çift bağın FAD'ı sıkıştırma özelliği olabileceğini gördük. Sonuç: Sonuç olarak, insan MTHFR enziminin kristal yapısı hakkında bir model ortaya koyuldu ve Ala222Val değişikliğinin FAD bağlanma durumunu etkilemesi yüzünden, enzim aktivitesine etki ettiği tespit edildi
 
Backgrounds: The enzyme known as eukaryotic methylenetetrahydrofolate reductase (MTHFR) and consists of 656 amino acids, has a homodimer structure. Each units of this enzyme consists of catalytic and regulator areas. For the catalytic activity of this enzyme, FAD must be connected with MTHFR by noncovalent bonds. The gene of human MTHFR enzyme is localized at chromosome 1p36.3. A C>T transition at nucleotide position 677 is located in the fourth exon of the MTHFR gene which results the conversion of alanine to valine at codon 222 of the protein. We aimed to form a model about the crystal structure of MTHFR because of there is no study about the crystal structure of the protein that put forth. In addition, we aimed to put forth the changes in the crystal structure of MTHFR by Ala222Val change as a result of MTHFR 677C>T polymorphism. Methods: To this end, we used MOE computer programme as molecular modeling techniques (version 013.0801, Chemical Computing Group Inc., Montreal, Canada).Results: We saw that the bonds between MTHFR enzyme in human and FAD are over the amino acids Tyr50, Gly108, Asp109, Tyr149, Arg107, Ala127, Lys169 Tyr126, His153 and His165 and the double bond between Tyr126 and His165 may be because of the compression feature.Conclusions: Consequently, a model has set forth about the crystal structure of MTHFR in human and because of the Ala222val changes affect the status of the FAD binding, to influence the enzyme activity was determined
 

Source

Harran Üniversitesi Tıp Fakültesi Dergisi

Volume

12

Issue

1

URI

https://trdizin.gov.tr/publication/paper/detail/TVRrM016STBOQT09
https://hdl.handle.net/20.500.12483/2346

Collections

  • TR Dizin İndeksli Yayınlar [2605]
  • Öksüz Yayınlar Koleksiyonu - TR Dizin [2392]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Contact Us | Send Feedback
Theme by 
@mire NV
 

 




| Policy | Guide | Contact |

DSpace@Hatay

by OpenAIRE
Advanced Search

sherpa/romeo

Browse

All of DSpaceCommunities & CollectionsBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsTypeDepartmentPublisherCategoryLanguageAccess TypeThis CollectionBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsTypeDepartmentPublisherCategoryLanguageAccess Type

My Account

LoginRegister

Statistics

View Google Analytics Statistics

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Contact Us | Send Feedback
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Policy || Guide || Library || Hatay Mustafa Kemal University || OAI-PMH ||

Hatay Mustafa Kemal University, Hatay, Turkey
If you find any errors in content, please contact:

Creative Commons License
Hatay Mustafa Kemal University Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@Hatay:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.