Arşiv logosu
  • Türkçe
  • English
  • Giriş
    Yeni kullanıcı mısınız? Kayıt için tıklayın. Şifrenizi mi unuttunuz?
Arşiv logosu
  • Koleksiyonlar
  • Sistem İçeriği
  • Analiz
  • Talep/Soru
  • Türkçe
  • English
  • Giriş
    Yeni kullanıcı mısınız? Kayıt için tıklayın. Şifrenizi mi unuttunuz?
  1. Ana Sayfa
  2. Yazara Göre Listele

Yazar "Akdemir, Atilla" seçeneğine göre listele

Listeleniyor 1 - 1 / 1
Sayfa Başına Sonuç
Sıralama seçenekleri
  • Yükleniyor...
    Küçük Resim
    Öğe
    İnsan metilentetrahidrofolat redüktaz enziminin kristal yapısı için bir model
    (2015) İzmirli, Müzeyyen; Akdemir, Atilla; Göğebakan, Bülent; Alptekin, Davut
    Amaç: Ökaryotik metilentetrahidrofolat redüktaz enzimi (MTHFR) olarak bilinen ve total olarak 656 aminoasitten oluşan bu enzim homodimer yapıdadır. Her ünitesi katalitik ve düzenleyici bölgelerden oluşmaktadır. MTHFR enzminin katalitik olarak aktivite gösterebilmesi için flavin-adenin dinükleotid (FAD)'in MTHFR'ye nonkovalent olarak bağlanması gerekmektedir. İnsan MTHFR enziminin geni kromozom 1p36.3'te lokalizedir. Genin dördüncü ekzonunda yerleşmiş olan MTHFR 677 C>T polimorfizmi, proteinin 222. kodonundaki alaninin valine (Ala222Val) dönüşümüne neden olmaktadır. İnsan MTHFR proteini için, proteinin kristal yapısının ortaya koyulması ile ilgili bir çalışma olmaması nedeniyle, bu çalışma ile MTHFR proteininin kristal yapısı hakkında bir model oluşturmayı amaçladık. Ayrıca MTHFR677 C>T polimorfizmi neticesinde ortaya çıkan Ala222Val değişikliğinin insan MTHFR enziminin kristal yapısında oluşturduğu değişiklikleri ortaya koymayı hedefledik. Metod: Bu amaçla, moleküler modelleme teknikleri olarak MOE bilgisayar programı (versiyon 2013.0801, Chemical Computing Group Inc., Montreal, Kanada) kullandık. Bulgular: İnsandaki MTHFR enzimi ile FAD arasındaki bağların Tyr50, Gly108, Asp109, Tyr149, Arg107, Ala127, Lys169 Tyr126, His153 ve His165 aminoasitleri üzerinden olduğunu, Tyr126 ve His165 arasındaki çift bağın FAD'ı sıkıştırma özelliği olabileceğini gördük. Sonuç: Sonuç olarak, insan MTHFR enziminin kristal yapısı hakkında bir model ortaya koyuldu ve Ala222Val değişikliğinin FAD bağlanma durumunu etkilemesi yüzünden, enzim aktivitesine etki ettiği tespit edildi

| Hatay Mustafa Kemal Üniversitesi | Kütüphane | Açık Erişim Politikası | Rehber | OAI-PMH |

Bu site Creative Commons Alıntı-Gayri Ticari-Türetilemez 4.0 Uluslararası Lisansı ile korunmaktadır.


Hatay Mustafa Kemal Üniversitesi, Hatay, TÜRKİYE
İçerikte herhangi bir hata görürseniz lütfen bize bildirin

DSpace 7.6.1, Powered by İdeal DSpace

DSpace yazılımı telif hakkı © 2002-2025 LYRASIS

  • Çerez Ayarları
  • Gizlilik Politikası
  • Son Kullanıcı Sözleşmesi
  • Geri Bildirim